#分子模拟# PRODIGY 预测蛋白蛋白亲和力工具

PRODIGY是一个Haddock组做的预测蛋白亲和力值的脚本，其同时也有在线服务，服务网址为:http://milou.science.uu.nl/services/PRODIGY/
该文章为2015年发表在Elife上，标题为Contacts-based prediction of binding affinity in protein-protein complexes.具体的详细算法可查看该篇文章。
在线介绍视频可以在百度网盘查看（英文）:https://pan.baidu.com/s/1dFF0n9f

在线使用

我们可以看到在线界面非常简单，可选择的内容很少

界面

第一列为蛋白蛋白复合物的结构，可以上传PDB格式或者mmCIF格式，或者直接上传PDB ID，若有多个结构的话可以打包成压缩文件(.tar, .tgzi, .zip, .bz2 or .tar.gz)一次性上传。

Interactor主要是就是输入相互作用的列啦，这个比较好理解，后面就是预测的相互作用温度，默认25度。

可能相较于设置可能大家更加关注于输出文件提供的内容，主要提供如下输出内容:
1.预测亲和力的值（ΔG）单位为kcal/mol
2.计算解离常数Kd，单位为摩尔M
3.分子内的联系数量(ICs),阈值为5.5埃
4.复合物相互作用表面（NIS%）的电荷与极性百分比
5.txt的联系残基表以及Pymol显示文件

具体例子如下:

例子

可以看一下其给的数据集与预测值的分析:

相关性达到了0.73，表现还是挺不错的，但是其并没有做无法结合的 两个蛋白之间的亲和力预测，是否有筛选作用，个人猜测可能效果不理想。

表面联系的Pymol示意图：

若你想自己本地进行计算，可以下载安装

快速安装

git clone http://github.com/biopython/biopython.git
cd biopython
sudo python setup.py install 

wget http://freesasa.github.io/freesasa-1.0.tar.gz
tar -xzvf freesasa-1.0.tar.gz
cd freesasa-1.0
./configure && make && make install

git clone http://github.com/haddocking/binding_affinity

# 编辑 config.py 文件进行设置freesasa包的位置和radii文件的绝对路径
# Have fun!

使用

python predict_IC.py  [--selection ]

可以输入--help的附加选项来查看可用的设置

值得注意的是该包的运行依赖于Biopython进行PDB结构验证以及计算原子间距离，依赖于freesasa进行BSA（buried surface area）计算。所以我们需要安装这两个包才可以使用,前面的安装中已经包含了这两个包的安装，当然也可以按照下面的方法分别安装

biopython快速安装

我们可以使用anconda进行安装，例如:

conda install biopython

FreeSASA快速安装

wget http://freesasa.github.io/freesasa-1.0.tar.gz
tar -xzvf freesasa-1.0.tar.gz
cd freesasa-1.0
./configure && make && make install

如果使用这些内容，记得引用如下文章:
Xue L, Rodrigues J, Kastritis P, Bonvin A.M.J.J, Vangone A.: PRODIGY: a web server for predicting the binding affinity of protein-protein complexes. Bioinformatics (2016)

Anna Vangone and Alexandre M.J.J. Bonvin: Contacts-based prediction of binding affinity in protein-protein complexes. eLife, e07454 (2015)

Panagiotis L. Kastritis , João P.G.L.M. Rodrigues, Gert E. Folkers, Rolf Boelens, Alexandre M.J.J. Bonvin: Proteins Feel More Than They See: Fine-Tuning of Binding Affinity by Properties of the Non-Interacting Surface. Journal of Molecular Biology, 14, 2632–2652 (2014).

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