蛋白质二级结构详细图解

蛋白质二级结构（secondary structure of protein）

指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。

图一：蛋白质各级结构（百度百科）

由于蛋白质的分子量较大，因此，一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。

维持二级结构的主要作用力为氢键。

一种蛋白质的二级结构并非单纯的α螺旋或β折叠结构,而是这些不同类型构象的组。

蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

图二：二级结构两种主要形式：α螺旋、β折叠（维基百科）

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α螺旋

蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸α-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋(a-helix)构象。

氨基酸中的α-碳原子（维基百科）

α-碳原子

指与官能团相邻的碳原子。例如一级醇的官能团为羟基，和羟基相连的碳就是α碳原子，再后面的碳称为β碳原子，其他的碳原子会依希腊字母的顺序来命名。

官能团（Functional group）

是决定有机化合物的化学性质的原子和原子团。（例如：羧基-COOH、氨基-NH2决定氨基酸的化学性质，决定了它们都是氨基酸。）

α螺旋具有下列特征（对应最上面图一中二级结构“即为α螺旋”理解）

(1)多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。

(2)每3.6个氨基酸旋转一周，肽键平面与中心轴平行。

肌红蛋白：数条α螺旋状的多肽链缠绕在一起，可增强其机械强度和伸缩性（弹性）。

(3)氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基（C=O）上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。

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β折叠

在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

β折叠（维基百科）

β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，不在同侧为反式。反式较顺式平行折叠更加稳定。

能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。

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β转角

多肽链中出现的180°回折的结构称为β转角(β-bend)或β回折(β-turn)，即U型转折结构。

β折叠中那个转角便是β转角（看上面图二）。

β转角

已经发现的蛋白质的抗体识别、磷酸化、糖基化和羟基化位点经常出现在转角和紧靠转角。

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无规则卷曲

除上述有规则的构象外，多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为无规则卷曲(random coil)。

无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。

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