心肌蛋白（MYO）介绍

       肌红蛋白（Myoglobin，MYO）是一种小分子色素蛋白，由珠蛋白与正铁血红素(Heme)结合而成，可与氧成可逆性结合，形成MbO2，MbO2称为氧合肌红蛋白，Mb称为脱氧肌红蛋白。在肌细胞内有转运和贮存氧的作用。在心肌受损时即从心肌细胞中弥散出来进入血液循环。肌红蛋白只存在于心肌及骨骼肌内，其他组织包括平滑肌内都不含有此种蛋白。肌红蛋白是大多数脊椎动物肌肉呈现红色的原因。肌红蛋白约占肌肉总蛋白的2%，肌红蛋白的低分子量使其具有早期释放特性，并使其成为心肌缺血（MI）的早期生物标记物，它是第一个用于诊断心肌梗死的非酶蛋白。明显比CK或CK-MB活性更敏感。目前公认肌红蛋白是急性心肌梗死判断的早期最优指标，与cTn或CK-MB联合应用有助于急性心肌梗死的早期排除诊断。

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MYO蛋白特点：

       MYO是存在于哺乳动物细胞中的一种重要的细胞内色素蛋白，属于球蛋白超家族的成员之一，该超家族还包括血红蛋白。在结构和功能上。血红蛋白有四条多肽链和四个氧结合位点。而肌红蛋白只有一条多肽链和一个氧结合位点，这导致两种蛋白质与氧的结合动力学不同。MYO蛋白结构特点：(1)为单亚基，外形紧凑。（2）富含α-螺旋，其空间结构为由八个α-螺旋组成的紧密球状蛋白质。（3）分子内部和外表面氨基酸残基有严格限定。分子外表面既有亲水性氨基酸残基,又有疏水性氨基酸残基,但分子内部多为疏水性氨基酸残基或极性氨基酸残基的疏水部分。除此之外，肌红蛋白分子内部有 2个 His它们处于蛋白质活性部位,与血红素辅基一起形成氧结合位点。(4)分子表面有一个裂缝,含有血红素辅基。血红素的疏水丙酸侧链甩在分子表面,在生理 pH 下为离子化状态;血红素的其他部分嵌入分子内部,被多肽链的疏水残基所包围，只与2个 His 靠近。与血红素接触的氨基酸残基来自多链一级结构的不同部位,它们在多肽链折叠时相互靠近,形成了血红素结合位点。

图1 MYO分子结构示意图

（https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02144/entry#structure）

MYO的生物学功能

    肌红蛋白是一种低分子量的血清蛋白，是最早的急性心肌梗死的生物标志物。心肌梗死后血清肌红蛋白浓度升高然而，骨骼肌中肌红蛋白的存在限制了其诊断特异性，因为循环中肌红蛋白的基线浓度相对较高，骨骼肌损伤后也会出现升高。肾衰竭患者的肌红蛋白浓度也会升高。因此MYO灵敏度高但特异性低，一般需要结合其他心肌标志物进行联合检测，如结合心肌肌钙蛋白（cTnI）,肌酸激酶同工酶（CK-MB）等检测指标，更好地避免了肌红蛋白单项检测造成的漏诊和误诊。

MB是编码人类肌红蛋白的基因。它编码具有一个氧结合位点的单个多肽链，通过血红素残基可逆地结合氧气，能够根据细胞中的氧气浓度结合和释放氧气。因此，它的主要功能是为肌细胞提供氧气。肌红蛋白还具有一氧化氮止血的功能。此外，它还在活性氧的解毒方面发挥作用。其与氧气的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间。

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