生物化学-第二章-氨基酸

目录

一、蛋白质化学的研究历史

蛋白质的功能

组成蛋白质的元素

二、氨基酸的发现历史

三、氨基酸的基本结构

四、氨基酸的分类

不常见氨基酸-非蛋白氨基酸存在的意义

五、氨基酸的酸碱化学性质

物理性质：

氨基酸的解离性质

六、氨基酸的化学反应

七、氨基酸的光谱性质

八、氨基酸的分析分离

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一、蛋白质化学的研究历史

蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要的物质。

蛋白质存在所有的生物细胞内，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。

蛋白质是生命活动的物质基础，几乎参与了所有的生命活动过程。

生物体最主要的特征是生命活动，蛋白质是生命活动的体现者。

蛋白质的功能

酶的催化、结构组成、运动、保护作用、物质运输、信号传导、转录调控、营养物质存储

酶的催化：蛋白质作为酶，催化复杂的代谢反应。

结构组成：蛋白质作为结构蛋白，构建细胞骨架，维持蛋白质形态。

代谢调节：蛋白质作为激素进行代谢调节。

运动：蛋白质组成鞭毛、纤毛导致细胞运动和肌肉收缩。

保护作用：蛋白质组成防御体系，如抗体、补体系统等。

物质运输：血红蛋白、脂蛋白、细胞色素蛋白

信号传导：受体蛋白、味觉蛋白、细胞表面抗原

转录调控：转录因子、阻遏蛋白、细胞周期蛋白

营养物质的存储：酪蛋白、卵清蛋白、麦醇溶蛋白。

 

 

 

 

组成蛋白质的元素

组成蛋白质的元素有：C50、H7、O23、N16、S 0.3，

蛋白质含量的测定使用凯氏定氮法。

蛋白质含量=蛋白N×6.25.（凯氏定氮法）

氨基酸是构成蛋白质的基本单元

蛋白质使用强酸、强碱或酶进行处理之后，可以得到各种各样的氨基酸。

氨基酸是构成蛋白质的基本结构单元。参与组成蛋白质的氨基酸有20种，均属于L-氨基酸（甘氨酸除外），称为蛋白质氨基酸。

L-氨基酸 D-氨基酸的 区别 作用_百度知道https://zhidao.baidu.com/question/152399853.html#:~:text=L-%E6%B0%A8%E5%9F%BA%E9%85%B8%EF%BC%9A%E6%98%AF%E6%9E%84,%E6%9C%89%E7%9D%80%E5%AF%86%E5%88%87%E7%9A%84%E5%85%B3%E7%B3%BB%E3%80%82

二、氨基酸的发现历史

1806年，发现的第一个氨基酸——天冬酰胺（Asn）。

三、氨基酸的基本结构

除脯氨酸和羟脯氨酸外，天然氨基酸在结构上有共同特点：

• A.分子种同时含有羟基和氨基，且与羟基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，称为α-氨基酸。
• B.除甘氨酸外，其他氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，都有手性。
• C.都具有旋光性（溶液中的氨基酸使平面偏振光偏左的为左旋异构体，偏向右的是右旋异构体）;
• D.都具有D-型和L-型两种立体异构体。已知天然蛋白质中的氨基酸都为L-型。

20种氨基酸：

丙氨酸：Ala A，alanine

R基为：甲基

缬氨酸：Val V，valine

R基为：1-甲基乙基

亮氨酸：Leu L，leucine

R基为：2-甲基丙基

异亮氨酸：Ile I，Isoleucine

R基为：1-甲基丙基

脯氨酸：Pro P ,proline

R基为-丙基--NH-CH，连接成环

苯丙氨酸：Phe F

R基为苯甲基

色氨酸：Trp W

 蛋氨酸 或 甲硫氨酸 Met M

 甘氨酸 Gly G 

 丝氨酸 Ser S 

苏氨酸 Thr T 

 半胱氨酸 Cys C

 天冬酰胺 Asn N

 谷氨酰胺 Gln Q

 酪氨酸 Tyr Y

 赖氨酸  Lys K  

 精氨酸 Arg R

 组氨酸 His H 

 谷氨酸 Glu E 

 天冬氨酸 Asp D

 

 

氨基酸常见的有20种。

还有两种稀有的组成蛋白质的氨基酸：硒代半胱氨酸、吡咯酪氨酸。

稀有氨基酸一般是常见氨基酸的基础上修饰而来的。

残基：在肽链中每个氨基酸都脱去一个水分子，脱水后的 残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨基酸 统统是残基形式。

四、氨基酸的分类

按照R基团的酸碱性分：酸性：天冬谷；碱性：赖精组。

中性AA（15）、酸性AA（2）、碱性（3）；

 

按照R基团的电性质：

疏水R基团（8）、不带电性质R基团AA（7）、带电荷R基团AA（5）；

 

 

 

按照R基团的化学结构：

脂肪族AA、芳香族AA（Phe、Trp、Tyr）、杂环族AA(Pro、His)

 

 

 

人类所必须的八种氨基酸：

赖氨酸、缬氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸；

两种非必须氨基酸：

精氨酸、组氨酸

（蛋来写一本两色书）甲来写一本两色书

不常见氨基酸-非蛋白氨基酸存在的意义

• 作为细菌细胞壁种肽聚糖的组分：D-Glu,D-Ala。
• 作为一些重要代谢产物的前体或中间体：作为一些重要代谢物的前体或中间体:β-丙氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸(尿素循环，西瓜含量多)
• 作为神经传导的化学物质:y-氨基丁酸
• 有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体（刀豆氨酸)
• 调节生长作用杀虫防御作用

五、氨基酸的酸碱化学性质

物理性质：

（1）溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从溶液中沉淀析出。

（2）熔点：α-氨基酸都含有-COOH和-NH2，都是不挥发的固体结晶，氨基酸的熔点极高，熔点200-350℃；

（3）旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都有旋光性，能够使偏振光平面向左或向右旋转，左旋使用（-），右旋（+）。

（4）光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外线区（<200nm）均有光吸收。在近紫外线区（220-300nm）只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有吸收光的能

力。

氨基酸的解离性质

在结晶水或水溶液中，氨基酸并不是游离的羧基或氨基的形式存在，而是解离成两性离子。在两性离子中，氨基以质子化（-NH3+）形式存在，羧基是以解离状态（-COO-）形式存在，在不同的PH状态下，两性离子的状态随之变化。

等电点（isoelectric point）：氨基酸处于正负电荷相等即静电荷为零的兼性离子状态的PH值。

氨基酸在等电点的PH状态下溶解度最小。

PH＞PI时，氨基酸带负电。

PH＜PI时，氨基酸带正电。

氨基酸侧链的解离

带有可解离R基的氨基酸有三个PK‘

danshi

六、氨基酸的化学反应

与茆三酮(ninhydrin)的反应——定量反应

 

 

 

与亚硝酸的反应——Van Slyke定氮

与2,4-二硝基氟苯(FDNB)的反应——测序

 

 

与甲醛的反应—— 氨基滴定

与酰化基的反应——氨基保护基

与二甲基氨基萘磺酰氯(DNS-CI)的反应——测序

 

 

与荧光胺的反应——微量检测

与Edman试剂（苯异硫氰酸酯)和有色Edman试剂的反应——测序

 

 

 

 

七、氨基酸的光谱性质

两种手性分子的命名系统

D，L系统，R，S系统

 

带芳香环侧链的氨基酸具有紫外线吸收能力，最大光吸收在280nm。

八、氨基酸的分析分离

色谱分析法