鼠IgG，兔IgG，绵羊IgG介绍

      免疫球蛋白为五类，它们由其重链类型定义：IgG为Cγ; Cμ用于IgM; Cα用于IgA; IgE为Cε，IgD为Cδ。研究发现，兔免疫球蛋白为四类(不含IgD)。IgG抗体（immunoglobulin G）在免疫应答中起着激活补体，中和多种毒素的作用。IgG抗体持续时间长，是唯一能在母亲妊娠期穿过胎盘保护胎儿的抗体。它们还从乳腺分泌进入初乳，使新生儿第一时间得到抗体保护。IgG是四链单体，占血清Ig总量的75%，是血清和细胞外液中最主要的抗体成分，

      兔血清中最丰富的免疫球蛋白是IgG，血清浓度为5-20mg/ml。与其他动物的IgG不同。兔只有一种IgG亚型，而小鼠有IgG1、IgG2a、IgG2b、IgG2c和IgG3亚型，大鼠有IgG1、IgG2a、IgG2b和IgG2c亚型。与小鼠和人IgG相比，兔IgG在N末端和D-E环中倾向于具有较少的氨基酸，并且在重链的可变区具有额外的二硫键，这可能是使得兔单抗稳定性更高的原因。正是由于兔IgG这种更简单的结构和更稳定的性质，才使得抗体药物开发中关键抗体的分子克隆变的更加容易，也使得实验室中的各种应用实验结果更加稳定。

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兔IgG和鼠IgG的区别

      兔抗体分子量不同类型及不同亚型的抗体具有不同的分子量，常见的兔IgG型的在非还原条件下分子量为150 KD，含有两个重链（各约50 KD） 和两个轻链（各约25 KD）。在还原条件下， 重链和轻链的分子量分别为50和25kD。

     鼠IgG的重链都有一个由三个免疫球蛋白结构域组成的稳定区，IgG1稳定区有324个氨基酸，重链大约包含450个氨基酸，每条轻链（kappa 或lambda）都包含一个稳定的免疫球蛋白结构域和一个可变的免疫球蛋白结构域，其长度大约为211到217个氨基酸。通常IgG的分子量约为150KD。在还原的情况下，每条重链约为50KD,每条轻链约为25KD。

      绵羊免疫球蛋白（ovine immunoglobulin），IgG可分为IgG1、IgG2和IgG3。IgG抗体亚型是免疫系统中血清免疫球蛋白最丰富的亚型。羊IGG是由B细胞分泌的，存在于血液和细胞外的液体中，可以防止细菌、真菌和病毒引起的感染。

图1 天然兔IgG结构示意图

图2 鼠IgG结构示意图

兔IgG的优势：

       首先，在分类学中，兔属于兔形目（order Lagomorpha），在进化关系上与大鼠和小鼠所属的啮齿目（order Rodentia）关系较远。兔抗体能够识别人类抗原中不能够被鼠单抗识别的抗原表位（epitopes），显著的增加了可使用的表位的数量，同时也有利于同时针对于人和鼠同源蛋白的抗体的开发。

      其次，兔对小分子和半抗原（haptens）会产生明显的免疫反应，而在啮齿动物中则不会产生明显的免疫反应。

       第三，现在使用的绝大部分小鼠品系为近交系（inbred），而兔的近交品系则十分缺乏。近交品系会导致免疫反应多样性的显著降低。针对相同人类抗原的鼠和兔单克隆抗体的免疫组化（immunohistochemistry，IHC）结果表明，兔的单克隆抗体始终表现出比鼠单克隆抗体更高的敏感性。

      第四，现在通用的单克隆抗体生产技术均需要从脾脏，骨髓或血液中收集B细胞。而兔的个体显著大于鼠的个体，因此单个的动物个体中获得的B细胞的数量更高。

     第五，兔的抗体产生及多样化的遗传学机制与人类和小鼠有着显著的不同。兔 B 细胞和抗体库的个体发育，B细胞的三个主要不同的发育阶段。第六，兔 IgG 的简单特征使得抗体的分子克隆，工程化及人源化变得容易，这在抗体药物开发中非常关键。

产品及优势：

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参考文献:

1. Feldman SA, Hendry RM, Beeler JA. Identification of a linear heparin binding domain for human respiratory syncytial virus attachment glycoprotein G. J Virol. 1999 Aug;73(8):6610-7. doi: 10.1128/JVI.73.8.6610-6617.1999. PMID: 10400758; PMCID: PMC112745.
2. MCrim RL, Audet SA, Feldman SA, Mostowski HS, Beeler JA. Identification of linear heparin-binding peptides derived from human respiratory syncytial virus fusion glycoprotein that inhibit infectivity. J Virol. 2007 Jan;81(1):261-71. doi: 10.1128/JVI.01226-06. Epub 2006 Oct 18. PMID: 17050595; PMCID: PMC1797247.
3. Bukreyev A, Yang L, Fricke J, Cheng L, Ward JM, Murphy BR, Collins PL. The secreted form of respiratory syncytial virus G glycoprotein helps the virus evade antibody-mediated restriction of replication by acting as an antigen decoy and through effects on Fc receptor-bearing leukocytes. J Virol. 2008 Dec;82(24):12191-204. doi: 10.1128/JVI.01604-08. Epub 2008 Oct 8. PMID: 18842713; PMCID: PMC2593351.