分子对接结果分析和作图

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分子对接是最常用的分子模拟工具，用来探究任何有相互作用的生物活性分子之间的相互作用细节。然而对接产生的多个可能的构象到底那个是天然存在的构象？确定了构象，什么作用力，作用位点起到关键作用？

确定最佳构象，有两种根据，一是binding pose最多的，一种是打分函数评价最好的。

然而这两个如果是一类结合构象（如RMSD<2.0A），那么可以50%（属个人经验，没有根据）以上确定这个结合构象为最佳的。如果出现模棱两可，根据已有的pdb数据库数据或者参考文献确定（对自己蛋白结构的了解程度）。

归纳起来即：

（1）First filter/ranking is usually the score of the pose. As the scoring function is a problem by itself for docking protocol,.

（2）RMSD and the number of interacting residues and different type of interactions（hydrogen bonding，Hydrophobic，Ionic，Aromatic，Cation-π）

（3）Third is visual or empirical analysis analyzing : if you have a structure of your protein with a ligand, try to check if it is consistent. If not, check that the interactions you see are good.

那么怎样看相互作用的细节或者作用力呢？

推荐3个2D工具，以蛋白配体为例，2D图表明配体与蛋白的那些氨基酸有明确的相互作用，作用方式是什么等信息。如图所示，分别是由Ligplot，poseview和DS 4.5绘制的蛋白与辅酶NAD+的相互作用2D图：

Interaction between NAD+ and the enzyme binding site. H-bonds are displayed as green dashed lines. Hydrophobic(or non-bonded ) interactions are indicated as red opposite arcs.

Poseview：PDB数据库中分析蛋白和共结晶配体相互作用就用的是poseview，个人感觉是最漂亮的2D图，然而并不免费，这儿有一个网站，http://poseview.zbh.uni-hamburg.de/

可以做出poseview图，但是只能分析配体蛋白之间的氢键作用。

Interaction between NAD+ and the enzyme binding site. The interaction pattern is composed of hydrogen bonds, visualized as black dashed lines; π interactions, shown as green dashed lines with dots denoting the participating π systems; and hydrophobic contacts, which are represented by the residue labels and spline segments along the contacting hydrophobic ligand parts.

The cofactor-binding site. The key interactions, The related polar interactions and H-bond patterns between NAD+ and enzyme.

2个3D工具，Chimera 和pymol。

Chimera比较好的一点是把结果拖进去就可以展示出相互作用的氨基酸残基，非常方便。

Pymol 可展示出配体蛋白的氢键作用，find ------ polar contacts。

（1）这些软件在linux or windows 7/8/10安装使用；

（2）如何对接及对接结果分析；

（3）更好用的工具